Перегляд за Автор "Буланкина, Н.И."

Зараз показуємо 1 - 2 з 2

Особенности первичной структуры красных флуоресцентных белков, изменяющих спектры флуоресценции во времени
(Харьковский Национальный Университет им. В.Н. Каразина, 2009) Субач, Ф.В.; Морозова, Е.С.; Субач, О.М.; Верхуша, В.В.; Буланкина, Н.И.; Гоэнага, М.В.
Путём направленного сайт-специфического и случайного мутагенеза мономерного красного флуоресцентного белка mCherry были оcзданы три мутантных белка, названных флуоресцентными таймерами (ФТ), которые, в отличие от исходного белка, изменяют со временем флуоресценцию с голубой на красную, и определены их первичные структуры. Выделенные мутантные белки отличаются друг от друга скоростями изменения спектров флуоресценции - большой (БФТ), средней (СФТ) и малой (МФТ). В сравнении с исходным mCherry БФТ содержит 5 аминокислотных замен. Среди них замены Лиз→Aрг, Лей→Tрп, Ала→Сер в позициях 69, 84 и 224 находятся внутри белковой молекулы, а Глу→Лиз, Сер→Tре в позициях 34 и 151 - на её внешней поверхности. В аминокислотной последовательности СФТ найдены 9 замен. Лиз→Aрг, Лей→Tрп, Meт→Илей, Лей→Meт в позициях 69, 84, 152 и 205 - внутренние, и Aсн→Aсп, Tре→Сер, Глн→Лиз, Tир→Цис, Aрг→Гис в позициях 23, 43, 194, 221 и 227- внешние. МФТ имеет только 4 мутации, из которых три: Лиз→Арг, Лей→Tрп, Aлa→Вал в позициях 69, 84 и 179 находятся во внутреннем пространстве молекулы, а одна, в позиции 30, Глу→Вал – на её поверхности. Рассмотрена структурная роль найденных внешних и внутренних аминокислотных замен в формировании флуоресцентных особенностей БФТ, СФТ и МФТ, которые отличают их как от mCherry, так и друг от друга.
Термостабильность фибрилл, образованных IN VITRO из коллагена, синтезированного в коже под действием механического напряжения
(Харьковский Национальный Университет им. В.Н. Каразина, 2009) Жукова, Т.В.; Кот, Ю.Г.; Буланкина, Н.И.; Перский, Е.Э.; Фальченко, Е.В.
In vitro изучено влияние механического напряжения в коже крыс на окислительное дезаминирование ε-NH2-групп лизила и гидроксилизила и функциональные свойства синтезирующегося в ней коллагена типа І. Показано, что в коллагене, который синтезируется под влиянием напряжения, содержание свободных ε-NH2-групп выше, а уровень поперечного межмолекулярного связывания ниже, чем в коллагене, синтезирующемся в отсутствии напряжения в коже. В результате этого образующиеся путём самосборки фибриллы первого имеют меньшие длину и термостабильность, чем фибриллы второго.