Комп'ютерне моделювання взаємодії важких металів з 7S- глобуліном сої.

Abstract

Забруднення довкілля важкими металами становить серйозну екологічну проблему через їхню токсичність і здатність взаємодіяти з біомолекулами. Дослідження зв’язування металів із білками є важливим для розуміння механізмів їхньої дії та розробки біоматеріалів на їхній основі для сорбції забруднювачів. Кваліфікаційна робота присвячена дослідженню взаємодії іонів Cd²⁺ та Co³⁺ з β-конгліциніном методом молекулярної динаміки. За допомогою програмного пакета GROMACS, силового поля CHARMM General Force Field та 200-нс симуляцій проаналізовано структурні параметри білка (середньоквадратичне відхилення остову білка (RMSD), радіус інерції (Rg), площа поверхні, доступна для розчинника (SASA), та середньоквадратичні флуктуації (RMSF)). Результати показали, що за низьких концентрацій металів структура β-конгліциніну залишається стабільною, тоді як їх підвищення спричиняє конформаційні зміни та часткову дестабілізацію вторинної структури, особливо β-ланцюгів. Отримані дані поглиблюють розуміння молекулярних механізмів взаємодії білків із важкими металами та можуть бути використані під час розробки білкових наноматеріалів для детекції й сорбції токсичних забруднювачів.Environmental contamination by heavy metals is a serious ecological problem due to their toxicity and ability to interact with biomolecules. The study of metal–protein interactions is essential for understanding their mechanisms of action and for the development of protein-based materials for pollutant adsorption. This bachelor’s thesis is devoted to the investigation of the interactions between Cd²⁺ and Co³⁺ ions and β-conglycinin using molecular dynamics simulations. Structural properties of the protein were analysed using the GROMACS software package, the CHARMM General Force Field, and 200-ns simulations, including root mean square deviation (RMSD), radius of gyration (Rg), solvent-accessible surface area (SASA), and root mean square fluctuation (RMSF). The results indicated that at low metal ion concentrations, the structure of β-conglycinin remains stable, whereas increasing concentrations induce conformational changes and partial destabilisation of the secondary structure, particularly β-strands. The data obtained improve understanding of the molecular mechanisms underlying protein–heavy metal interactions and may be applied to the development of protein-based nanomaterials for the detection and adsorption of toxic metal pollutants.